Білки

Білки

Білки — це великі органічні молекули, біополімери. Вони складаються з мономерів — амінокислот, які з’єднані у вигляді ланцюжка.

Амінокислоти — це органічні молекули, до складу яких обов’язково входить дві групи атомів:

  • аміногрупа (– NH2);
  • карбоксильна група (– COOH).

Ці групи атомів приєднані до одного атома Карбону (С). Крім цих двох груп, до того самого атома Карбону приєднана ще одна група атомів — радикал.

Структурні рівні організації білків

Первинна структура білка представлена поліпептидним ланцюгом. Зв’язки між амінокислотами пептидні.

Вторинна структура білка — це спосіб упакування первинної структури в альфа-спіраль або бета-шар внаслідок утворення водневих зв’язків між групами поліпептидного ланцюга.

Третинна структура — це спосіб упакування альфа-спіралі в просторову глобулу. Утворюється завдяки додатковим водневим зв’язкам, гідрофільно-гідрофобним взаємодіям та ковалентним дисульфідним зв’язкам -S-S-, які виникають між двома молекулами цистеїну.

Четвертинна структура — спосіб спільного упакування декількох поліпептидних ланцюгів.

Пептидний зв’язок найміцніший у молекулі білка.

Процес порушення природної структури білків, який супроводжується розгортанням білкової молекули без зміни її первинної структури, називають денатурацією.

А у випадку руйнації первинної структури говорять про деструкцію білка.

Білки за їхнім складом можна поділити на дві великі групи — прості та складні. До складу простих білків входять тільки амінокислоти. Такі білки ще називають протеїнами.

Простими білками є гістони, які становлять основу хромосом. До цієї групи також належать альбуміни й глобуліни, які містяться в плазмі крові.

Складні білки (протеїди), крім залишків амінокислот, містять ще й небілкову частину — простетичну групу. Такою групою може бути як органічна, так і неорганічна молекула. Відповідно до складу такої групи розрізняють різні протеїди. Нуклеопротеїди, крім білків, містять нуклеїнові кислоти, глікопротеїди — вуглеводи, а ліпопротеїди — ліпіди. Складні білки також можуть містити залишки ортофосфатної кислоти або атоми металічних елементів. Гемоглобін чи хлорофіл, містять велику й складну за будовою групу атомів — гем. Гем забезпечує забарвлення молекули білка.

За формою молекули білки можна поділити на глобулярні та фібрилярні.

Молекули глобулярних білків мають вигляд грудочки і легко розчиняються у воді. Більшість ферментів є якраз глобулярними білками.

Молекули фібрилярних білків мають вигляд нитки, вони нерозчинні. До них належать білки, які утворюють основу шкіри.

Функції білків

  1. Структурна. Приклади білків: колаген, кератин, еластин, мукопротеїни. Беруть участь в утвернні скелета, зв’язок, шкіри, пір’я, шерсті
  2. Каталітична. Приклади білків: трипсин, пероксидаза, алкогольдегідрогеназа. Білки-ферменти є каталізаторами реакцій у клітинах. Забезпечують життєдіяльність організму.
  3. Регуляторна. Приклади білків: інсулін, глюкагон. Гормони білкової природи є важливими регуляторами процесів обміну речовин у організмі
  4. Сигнальна. Приклади білків: рецепторні білки мембран. Рецепторні білки сприймають інформацію із середовища і передають її до клітини
  5. Транспортна. Приклади білків: гемоглобін, гемоціанін, альбумін. Забезпечують транспорт кисню, жирних кислод, ліпідів та ін
  6. Захисна. Приклади білків: антитіла, фібриноген, тромбін. Є важливим компонентом імунної системи.
  7. Рухова. Приклади білків: актин, міозин. Забезпечують скорочення м’язів
  8. Запасаюча. Приклади білків: казеїн, яєчний альбумін. Створення запасу речовин.
  9. Токсична. Приклади білків: зміїна отрута, дифтерійний токсин. Засіб як захисту, так і нападу.

Ферменти потрібні для здійснення процесів обміну речовин у клітині. Будь-який фермент є ланцюжком амінокислот, що певним чином згорнутий у просторі. Згортання ланцюжка відбувається так, щоб радикали амінокислот утворили унікальну структуру — активний центр ферменту. Саме в цьому центрі й відбуваються реакції. У деяких випадках для роботи ферменту потрібний і небілковий компонент. Це сполука (її називають кофактором), яка приєднується до ферменту й також бере участь у процесі каталізу реакції. Часто кофакторами ферментів є вітаміни.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *